第二章  蛋白質              王鳳英

 
  第 二 章 蛋白質

第一節_蛋白質之特性
第二節_蛋白質之分類
第三節_蛋白質之消化、吸收與代謝
第四節_蛋白質之需要量及食物來源
第五節_蛋白質之缺乏症
第六節_素食之特性
小檔案:豆莢、膠原蛋白、大豆異黃酮、胃的排空現象
參考文獻


第一節 蛋白質之特性    [top]

蛋白質(Protein)在希臘文涵義為最重要的物質,也是於自然界中生命體常見的有機物質,人體的每個細胞含有十萬個蛋白質,每個蛋白質約有五十至數千個胺基酸,這胺基酸的排列組合及摺疊型態將會影響其生理功能。主要的功能為:維持生命、生長及修復組織,維持酸鹼平衡,提供氮源與熱量來源,維持身體之正常生理功能。因為蛋白質是構成肌肉、器官及內分泌腺的主要材料。每一活細胞及體液均含有蛋白質。

蛋白質分解後之胺基酸是提供生命中用來建立及不斷置換體細胞所需的原料,調節人類之不同的生化功能。蛋白質的消化主要在胃中有蛋白質分解酵素為胃蛋白酵素、凝乳酵素(Rennin)、在腸道中胰蛋白酵素、胰凝乳酵素、胺基胜]酵素、雙胜]酵素分解為胺基酸或其他小分子。體組織之蛋白質和胺基酸進行瓦解時為氮之異化作用(Catabolic processes),飲食中蛋白質和胺基酸進入人體形成體組織之合成為氮之同化作用(Anabolic processes)。氮平衡(Nitrogen balance):身體中除了蛋白質、胺基酸外還有其他含氮物質如尿素、尿酸、漂令、肌酸及氮等,其中於身體健康正常之狀態下,均會維持氮平衡,飲食中之所攝取得蛋白質與尿中所排出之含氮化合物形成氮代謝的平衡。

一、組成:

蛋白質的成分,主要是碳(C)、氫(H)、氧(N)、氮(O)等四種元素所構成的,其中氮的存在使蛋白質(氮含量約有16﹪)有別於醣類與脂肪。構成蛋白質的其他少量元素尚有硫、磷、鐵、銅等。蛋白質是許多胺基酸(Amino acid)以胜]鍵(Peptide linkage)連接而成,亦即一個胺基酸的胺基(Amino group)與另一個胺基酸的梭基(Carboxylic acid group)結合脫水而成。蛋白質的分子量,可由13000至幾百萬不等,所以蛋白質的分子比醣類與脂肪大很多。

二、結構:

胺基酸是一種有機化合物,主要含有胺基(-NH2)為帶正電與梭基(-COOH)為帶負電與其他官能基。所有蛋白質水解而得的胺基酸均屬α-胺基酸,亦即胺基與梭基同在一個碳上,可以下列之結構式表之:

NH2

R-C-COOH

H

  在細胞中除了70%水分之外,蛋白質佔15%,是含量最多的有機成分,分布在細胞膜、胞器與細胞質中。細胞膜上的蛋白質參與物質通透、荷爾蒙受器、組織連結、酵素等作用。細胞質中的微結構含有多種纖維狀蛋白質。在人體中的肌肉含有肌纖維,由肌凝蛋白與肌動蛋白所構成,負責肌肉的收縮作用。骨骼、牙齒、皮層、毛髮等等也都含有獨特的纖維狀膠原蛋白﹙Collagen﹚及彈力蛋白(Elastin)。

蛋白質為身體之主要成分,能供給氮源,所有食物中之蛋白質均由胺基酸所組成,由很多的胺基酸,依照一定的比例及形式排列而成。在自然界中存在的胺基酸有50種以上,而對營養學而言,並存於蛋白質中的只有22種。必需胺基酸必須從食物中獲得,無法被人體所合成者稱為必需胺基酸(Eessesential amino acid):異白胺酸(Isoleucine)、白胺酸(Leucine)、離胺酸(Lysine)、甲硫胺酸(Methionine,豆類中有豐富的含量)、苯丙胺酸(Phenylalanine)、羥丁胺酸(Threonine)、色胺酸(Tryptophan)、纈胺酸(Valine)。另加上精胺酸(Arginine)及組胺酸(Histine)為成長中的嬰兒、病患的必需胺基酸共有十種胺基酸,具有不同支鏈,這十種胺基酸均可稱為必需胺基酸。

而非必需胺基酸可由人體自行合成,不一定要從食物中獲得:丙胺酸(Alanine)、天門冬胺酸(Aspartic acid)、麩胺酸(Glutamic acid)、甘胺酸(Glycine)、羥丁脯胺酸(Hydroxyproline)、正白胺酸(Norleucine)、呲酪胺酸(Proline)、絲胺酸(Serine)。有些則須於特殊狀況下為為必需胺基酸者稱為半必需胺基酸。

表2-1 人體必需胺基酸、半必需胺基酸及非必需胺基酸之分類

必需胺基酸 半必需胺基酸 非必需胺基酸
纈胺酸(Val) 絲胺酸(Ser) 丙胺酸(Alanine)
羥丁胺酸(Thr) 脯胺酸(Pro) 天門冬胺酸(Asp)
離胺酸(Lys) 甘胺酸(Gly) 麩胺酸(Glu)
白胺酸(Leu) 酪胺酸(Tyr)
異白胺酸(Ile) 半胱胺酸(Cys)
色胺酸(Trp)
苯丙胺酸(Phe)
甲硫胺酸(Met)
精胺酸(Arg)
組胺酸(His)

有些胺基酸,如鳥胺酸(Ornithine)及瓜胺酸(Citruline)是很重要的代謝中間產物,但不常見於一般的蛋白質中。有些胺基酸可以用必需胺基酸為原料而代謝生成。例如:苯丙胺酸經代謝生成酪胺酸,而甲硫胺酸經代謝生成半胱胺酸。但是酪胺酸﹙Tyr﹚為苯丙酮尿症﹙PKU﹚患者的必需胺基酸。因苯丙酮尿症者無法代謝利用苯丙胺酸生成酪胺酸。

胜]鍵(Peptide)為胺基酸的胺基(-NH2)與梭基(-COOH)互相鍵結,去一水分子而成稱為胜]鍵,能形成雙胜](Dipeptide)、三胜](Tripeptide)及多胜](Polypeptide)化合物。
胺基酸組成特定之蛋白質,如:紅血球的血紅蛋白,結締組織的膠原蛋白,肌肉之肌凝蛋白,其他如:酵素、胰島素。

有些蛋白質的多胜]會以簡單的排列順序、氫鍵或雙硫鍵結合形成摺疊緊密結構而形成所謂的一級結構(Primary structure):每個蛋白質自己特有的胺基酸組成與排列次序(如DNA、RNA)。一級構造是蛋白質最終構形的根本,各級構造的訊息都決定於胺基酸的序列;而胺基酸序列是根據 DNA 的核苷酸序列轉譯而來,故最終的信息是存留於細胞核的核酸中。探討一級構造主要在分析該蛋白質之 胺基酸序列,近來胺基酸序列多由該蛋白質的 cDNA 經分子群殖 (Cloning) 篩選出,再經核酸定序後轉譯成胺基酸而來。

除了構造之外,一段固定的胺基酸序列可能有某種特定的生理功能,稱之為信息序列(Signal peptide),同一信息可以在許多不同的蛋白質分子上重複出現。蛋白質整體的構形與功能,則取決於整段序列所載的信息。有時候整體的形狀比起其個別的胺基酸序列重要。核苷酸或是胺基酸的序列,都像人類的文字一樣,可能是有意義的。

二級結構(Secondary structure):鄰近的氨基酸之間以氫鍵連結,使胜]鍵有螺旋狀或鋸齒狀。加熱或酸鹼條件下會破壞此種結構,稱為蛋白質變性。胜鍵 的雙鍵性質形成 胜鍵平面;又因兩α碳上的 R 基團與前後相鄰基團的引力或斥力,使得兩相鄰胜鍵平面間的轉動,限制在一定角度範圍,而造成規律的兩種主要構形:α螺旋 (α helix)、 β 長帶 (β sheet),是為二級構造,主要構成力量都是氫鍵。

氫鍵在細胞內的角色不但重要,而且分佈非常廣泛。三級結構 (Tertiary structure): 胜]鍵上遠距的位置之間形成連結,而使分子的立體形狀更為複雜。有結構緊密的球蛋白,例如血紅素,或是纖維狀蛋白質如膠原蛋白。四級結構(Quaternary structure)由多條胜]鍵合併而成,例如血紅素(含有4條胜]鍵)、肌肉、頭髮。每 3.6 個胺基酸捲繞一圈,成為右手旋的螺旋構造,遇脯胺酸則中止;由相鄰兩胜鍵平面所夾的角度,可以預測 α 螺旋或其它二級構造的生成。 分子內氫鍵可在螺旋骨架間加上支架,更使得 α螺旋成為圓筒狀,有堅固的構形,也是三級構造的組成單位之一。肌紅蛋白由八段長短不等的 α螺旋所組成。

α螺旋上的胺基酸排列方式,使得序列上相差三或四個胺基酸者,在立體的位置上,排列最相近。 因此,位於 1, 4, 7…的三個胺基酸,捲成 α螺旋時,剛好落在螺旋圓筒的一面而形成一條線。這種排列對蛋白質的整體構造相當重要,因為可以垂直的方式,使兩個或數個α螺旋聚集在一起,使蛋白質構造更為堅固;甚或再圍成一個大管子,可供物質通過。螺旋的捲繞方式不只一種,其中最常見的一種,是每 3.6 個胺基酸捲繞成一圈的α 13 螺旋,每圈高度有 0.54 nm ,其分子上的任何氫鍵,由 13 個原子所夾 。

β長帶也是二級構造的一種,與α螺旋形狀完全不同,是一種彩帶狀的長條,許多長條可橫向以許多氫鍵連在一起,成為一大塊堅固的平面構造。這兩種基本構造,可以同時在蛋白質中發現,共同組成了堅固的巨大分子。像彩帶般的構形,編成一片堅固的盾形平面。依相鄰彩帶的 N→C 方向關係,可分為同向 (Parallel) 及逆向 (Antiparallel) 兩大類。β長帶多由 R 基團較小的胺基酸 (如 Ala, Gly, Ser) 組成。


大部分蛋白質的三級構造捲繞成球狀 (Globular),已是有特定構形的活性分子。分子內各部分的二級構造再相互組合,構成完整球形的 三級構造 (Tertiary structure);其構成的作用力有離子鍵、氫鍵、疏水鍵、金屬離子等作用力;其中疏水鍵對水溶性蛋白質三級構造之穩定性,貢獻最大。疏水鍵穩定蛋白質核心:水溶性蛋白質的核心緊密,多由疏水性胺基酸組成。

由於疏水性胺基酸為外界水環境所排斥,可以穩定地包埋在分子內部,維持蛋白質的完整三級構造。雙硫鍵加強構造:蛋白質分子內兩個半胱胺酸上的 -SH 可經氧化而成 雙硫鍵 (-S-S-),雙硫鍵可加強蛋白質的立體構造。在細胞中,雙硫鍵的形成可能需要靠酵素的催化。以氫鍵為主要力量,氫鍵並不是在α螺旋內以脊骨上的 C=O 及 N-H 所鍵結成的那些氫鍵,而是胺基酸 側鏈基團之間 所造成的氫鍵。空間上相接近的胺基酸基團分別帶有正負電荷者,也可以離子鍵相結合。

水溶性蛋白質的疏水性胺基酸多藏在其分子內部,以 疏水鍵 造成了一個核心,可以穩定整個蛋白質分子的構造。半胱胺酸是帶有 -SH 基團的胺基酸,當兩個半胱胺酸的 -SH 遇在一起時,會經氧化反應而形成 -S-S- 的 雙硫鍵,可以把蛋白質的兩段脊骨像架橋般接在一起。雙硫鍵越多的蛋白質,通常對熱較穩定,因為分子比較不易被扯開。某些二級構造經常會聚在一起,例如都可自形成一小區域,稱為功能區塊(Domain),若干功能區塊再組成一完整蛋白質的三級構造。小的蛋白質通常只有一個功能區塊,較大蛋白質則含有兩個以上的功能區塊經常重複出現,可能有特定功用,可視為一種二級構造的再現單位 (Motif)。

蛋白質的四級構造:很多蛋白質的三級構造,即為獨立而具有活性的分子;但有些則要再加上輔酵素、輔因子 (如金屬離子) 或輔基 (Prosthetic group, 如肌紅蛋白中的Heme);有些則要再修飾以糖分子成為醣蛋白 (Glycoprotein);脂蛋白 (Lipoprotein) 要連接脂質;更有的要再與其它相同或不同的蛋白質分子結合,形成四級構造 (如:血紅蛋白)。有些蛋白質的胺基酸鏈要先經過切斷或刪除某段胜後,才能有活性 (如:胰島素)。胰島素是由一條基因轉譯出來的,切成三段後,其中兩段以雙硫鍵結合成具活性的三級構造,並非四級構造;這是蛋白質活性的調控方式之一。

蛋白質再聚合成四級構造,可調節控制其功能,或組成巨大構造分子。數個相同或不同的三級構造分子,再結合成一較大的複合體,才能進行完整的活性功能,則稱為四級構造 (Quaternary structure)。構成四級構造的每一單位分子,稱為次體 (Subunit);通常各次體之間無共價結合,而以二級鍵為主要結合力量。每一條次體蛋白質,都是由一個完整基因所轉譯出來的。四級構造的任一次體與受質結合之後,會誘導增強其它次體與受質之結合能力,而加速反應,則稱為正協同作用 (Positive cooperativity),反之則為負協同作用。 四級構造在調控蛋白質的活性上非常重要,許多酵素是重要的例子;但典型具四級構造,且有複雜調控機制的血紅蛋白並非酵素。許多病毒的蛋白質外殼,具有規律而巨大的四級構造組成。

(1) 蛋白質或酵素活性的調節與 (2) 組成生物的構造。某些條件會破壞蛋白質分子的各級構造,稱之為變性 (Denatuaration),例如:加熱、pH太高或太低、尿素、界面活性劑、劇烈震盪等。變性的蛋白質大多會失去活性,當變性條件除去後,有些蛋白質會回復原來構形,並具原有活性,稱之為復性。

蛋白質分子間的專一性結合兩大類鍵結力量構成蛋白質分子間的專一性結合,其一是兩個分子之間,其構形有如積木般的互補,會因為凡得瓦力的關係,產生專一性吸引力;另一則為兩分子之間,因為某些基團間產生了二級鍵,所造成的吸引力。通常兩個分子間的專一性吸引力的形成。

親和性結合力量的大小,可以用解離常數來表示,一般解離常數至少在 10-6 以上才算有足夠的親和力 (一百萬對結合分子中,只有一對會解離開)。通常要先純化得均質蛋白質,然後檢定其 分子量、次體組成及等電點,最終則要定出蛋白質之胺基酸序列,或其立體三次元分子構造。利用蛋白質分子量不同、表面帶電性或極性區域大小等性質差異,可分離純化之。通常以能夠純化出大量均質蛋白質為目標,但最近的純化觀念已稍有改變,以二次元電泳或加上轉印,直接挖出單一點的蛋白質進行分析。


當蛋白質與其他分子結合成為複合型:如核蛋白質(Nucoproteins)、醣蛋白(glycoproteins)、脂蛋白(Lipoprotein)、磷蛋白(Phosphoprotein)、金屬蛋白(Metalloproteins)等。在身體的蛋白有結締組織、肌凝蛋白(Myosin)、肌動蛋白(Actin)、球蛋白(Globulin)、荷爾蒙(Hormone)、抗體(Antibiotics)及酵素(Enzymes)等。

影響蛋白質的溶解度因素其如下:pH值、鹽濃度、溶媒的介電常數、溫度。

蛋白質的沈澱作用:能使蛋白質發生沈澱作用的因素有:酸、酸性試劑、單寧酸、重金屬離子(汞離子、鉛離子等)、咖啡因、嗎啡、中性鹽、有機溶媒、熱等,這些因子將造成蛋白質的消化率降低。

蛋白質受到酸、鹼、尿素、有機溶媒、重金屬、熱、紫外光及X-射現等物理或化學的破壞,引起蛋白質自然之分子結構的改變,並引起生理活性的消失,稱為變性作用,也可能降低蛋白質的消化率。

變性作用破壞了蛋白質的二級、三級、四級結構,一般不會影響其初級結構。變性蛋白質的特性:(1)溶解度降低。(2)生物活性消失。(3)不能產生結晶。(4)易受蛋白酵素的水解。(5)滴定曲現改變,因可滴定的官能基增加。(6)-SH等基團的反應活性增加。

三、功能:

蛋白質形成酵素時,能催化各種合成或分解的生化反應,例如各種消化酵素。如能形成激素(荷爾蒙):例如胰島素、甲狀腺素、副甲狀腺素等等。蛋白質具有運送功能,例如血紅素、脂蛋白等。蛋白質形成抗體是由免疫細胞合成,具有專一性的辨識作用,可辨識外來物質並加以破壞清除。血漿中蛋白質維持血液的滲透壓,維持水份平衡,蛋白質不足會使水分滲出血管,流入組織間隙,造成水腫的症狀。有些蛋白質帶電荷,可當電解質維持血液的電解質平衡。然而,有些蛋白質具有緩衝血液酸鹼度的變化,維持血液的酸鹼平衡。

第二節 蛋白質之分類    [top]

蛋白質可以化學性質、物理形狀及營學性質之差異加以分類。
以化學性質分類:

1. 簡單蛋白質:是指以酸、鹼或酵素水解後,只能產生胺基酸或其衍生物。如:球蛋白(蛋類的卵球蛋白、血液中的血清球蛋白)、牛奶中的酪蛋白(Casein)。

2. 複合蛋白質:是由單純蛋白質與非蛋白質物質結合而成。如:DAN、RNA、醣蛋白(Glycoproteins)(蛋白質與醣類物質結合)、脂蛋白(Lipoprotein)(蛋白質與脂肪結合)及粘蛋白(Mucoprotein)等。

3. 衍生蛋白質:是單純蛋白質或複合蛋白質之分解產物,這包括分子內的重新組合,但未被破壞胜]鍵者。如:多胜](Polypeptides)、蛋白g(Proteoses)及蛋白式]Peptones)等。

以物理形狀分類:

1. 纖維狀蛋白質:由眾多胜]鏈以平行方式連接成直線狀,通常不溶於體液中,且具有張力、韌性。如:頭髮、指甲中的角蛋白(Keratin)等。

2. 球形蛋白質:由胺基酸之間的鍵成環狀且受緊密壓擠所形成之球狀或橢圓球狀,通常可溶於體液中,如血紅蛋白(Hemoglobulin)等。

以營養性質分類:

1. 完全蛋白質:含有足量的必需胺基酸以供組織所需,同時還能夠促進正常的生長速率。完全蛋白質為食物中含有各種之必需胺基酸,如牛奶、肉與蛋等。因含有33%必需胺基酸與66%非必需胺基酸,用以維持健康與促進生長。這類蛋白質可從蛋類、奶類、瘦肉類(包括:家畜、家禽、魚類、海產動物與內臟)、黃豆、小麥胚芽、乾酵母粉中攝取。

2. 部分完全蛋白質:為生長發育所需,缺乏時生命雖可維持,但不足以促進生長。

3. 不完全蛋白質:為食物中含有各種之必需胺基酸的量與質均不足,可能缺乏一種以上之必需胺基酸,不能供給組織的生長或修補,也不足以維持健康,玉蜀黍的玉米膠蛋白質與動物膠質即屬此類,不能使生命延續。如榖類與豆類,不足以應付組織新陳代謝所需,因而不能維持生命。

由於飲食蛋白質的主要功能在於供應人體所需的胺基酸,因此蛋白質的營養價值取決於其胺基酸種類、含量和消化吸收效率。品質優良之蛋白質消化率高,必需胺基酸種類齊全,比例適當,足供人體生長與維持生命的需要。由人體必需胺基酸需要量可推算理想的蛋白質之胺基酸分佈,與常用之食物蛋白質比較,稱為參考蛋白質如:雞蛋、牛奶的蛋白質所含必需胺基酸量接近理想,因此常用作為高品質之參考蛋白質。
互補的蛋白質飲食,表示飲食中之蛋白質,雖為不完全蛋白質但能互相互補,達成各種之必需胺基酸的量與質均足夠。

由食物中的的蛋白質分解合成身體的蛋白質時,可利用必需的胺基酸的最少量稱為限制胺基酸。食物蛋白質與高品質蛋白質比較時,食物中含量最低的必需胺基酸稱為第一限制胺基酸,該蛋白質的利用效率即受其限制而降低。以限制胺基酸的量與必需的胺基酸的量之比作為評估蛋白質的營養價值。如麵包中以離胺酸較少為其限制胺基酸。

因為五穀類含量較少的必需胺基酸為離胺酸,豆類含量較少的必需胺基酸為甲硫胺酸與色胺酸。由於植物性蛋白質大多屬於不完全蛋白質,有不同的限制胺基酸,食用單一種蛋白質的營養價值較差,如果搭配不同限制胺基酸之植物蛋白質,或是搭配動物性蛋白質同時食用,就可以截長補短,增加限制胺基酸的含量,提升蛋白質品質與營養價值。

應用於日常飲食中如:早餐的饅頭夾蛋、稀飯肉鬆、豆漿燒餅及蛋餅,常見於簡餐的牛肉麵、火腿蛋炒飯、餛飩及水餃等。動物性蛋白質搭配約佔1/3-1/2最佳。素食者更必須善用互補的原則,五穀類與豆類配合食用,如黃豆加入米飯中一起煮,以提升植物性蛋白質的品質,如能利用奶、蛋等動物性蛋白質的食品,補充蛋白質營養更好。

第三節 蛋白質之消化、吸收與代謝    [top]

飲食中蛋白質的主要功用在於供應人體所需的各種胺基酸,因此來自各種動植物食品的蛋白質都必須分解成胺基酸,才能供人體利用。消化是由分解作用由酵素蛋白酵素﹙Protease﹚使長條的胜]鍵釋出它的構造原料胺基酸。為了使酵素能夠接近作用的部位,構造緊密的蛋白質分子要先變性,使胜]鍵鬆散,便利酵素的作用。烹調加工的加熱處理,胃中的酸度,都可以使蛋白質變性,因此不管熟食或生食如生魚片,都可以順利進行消化。

蛋白質的消化從胃部開始,先經酵素的作用將胜]鍵水解,首先形成較短的胜]鍵,進入小腸中受胰臟分泌的消化液作用,再繼續分解成含有兩個胺基酸的雙胜與三個胺基酸的三胜,還有一些胺基酸產物。雙胜、三胜、胺基酸都可以被小腸細胞所吸收。小腸細胞內含有雙胜酵素與三胜酵素,可將雙胜與三胜完全分解成胺基酸,然後運送到微血管,經由肝門靜脈送到肝臟,再到全身利用。

消化系統是由胃中開始使蛋白質變性,鬆開的胜]鍵有利酵素的作用,如:胃蛋白酵素(Pepsin)開始作用,在特定的位置進行水解反應,生成較短的胜]鍵。小腸腔:胰臟分泌之胰蛋白酵素,胰凝乳蛋白酵素繼續分解大分子蛋白質,生成小分子胜]鍵多種胜酵素將胜]鍵分解成雙胜或三胜。吸收與細胞內消化是在小腸細胞,將胺基酸、雙胜與三胜直接由小腸細胞吸收。細胞內雙胜酵素將雙胜分解成胺基酸,三胜酵素將三胜分解成胺基酸。胺基酸送入小腸絨毛之微血管,進入血管,經由肝門靜脈運送到肝臟與體內利用。

1. 蛋白質之消化和吸收:

蛋白質的消化

表2-2. 蛋白質的消化分類

位置 不活化物質 活化物質 活 化 酵 素 消 化 作 用

口腔 無 無 無 將食物嚼碎以物理性增加作用面積
胃 胃蛋白酵素原(Pepsinogen) 鹽酸(HCl) 胃蛋白酵素(Pepsin) 可斷裂芳香族胺基酸或白胺酸胺基端之胜]鍵
凝乳酵素(R
ennin) 可將牛奶中的酪蛋白(Casein)催化成含鈣的副乾酪素(Ca paracasei- nate)
腸 胰蛋白酵素原(Trypsinogen) 腸激動酵素(Entero-kinase) 胰蛋白酵素(Trypsin) 可斷裂離胺酸或精胺酸之梭基端胜]鍵

食糜蛋白酵素原(Chymotryps-nogeni) 胰蛋白酵素(Trypsin) 食糜蛋白酵素(Chymotrypsin) 可斷裂色胺酸、酪胺酸、苯丙胺酸之梭基端胜]鍵

前梭基胜]酵素(Procarboxy-peptidase) 胰蛋白酵素 梭基胜]酵素(Carboxypeptidase) 可斷裂胜]鍵梭基端的最末一個胜]鍵

腸內細胞 刷狀緣:胺基寡胜]酵素(Aminooligope-ptidase)及雙胜]酵素(Dipeptidase)

細胞質:雙及三胜]酵素(Diand tripepti-dase) 前者可斷裂短胜]鍵胺基端的最末一個胜]鍵;後者可斷裂雙胜]而形成胺基酸可斷裂雙胜]及三胜]而形成胺基酸

口腔無活 化 酵 素 消 化 作 用僅將食物嚼碎以增加作用面積,胃分泌: 胃蛋白酵素原(Pepsinogen)為不活化物質。經鹽酸(HCl)成為胃蛋白酵素(Pepsin)可斷裂芳香族氨基酸或白胺酸胺基端之胜]鍵。凝乳酵素(Rennin)可將牛奶中的酪蛋白(Casein)催化成含鈣的副乾酪素(Ca paracasei- nate)。腸分泌: 胰蛋白酵素原(Trypsinogen)為不活化物質,經腸激動酵素(Entero-kinase)作用成為胰蛋白酵素(Trypsin)可斷裂離胺酸或精胺酸之梭基端胜]鍵,食糜蛋白酵素原(Chymotryps-nogeni)為不活化物質 經胰蛋白酵素(Trypsin)作用成為食糜蛋白酵素(Chymotrypsin)可斷裂色胺酸、酪胺酸、苯丙胺酸之梭基端胜]鍵。腸分泌:前梭基胜]酵素(Procarboxy-peptidase)為不活化物質 經胰蛋白酵素作用成為梭基胜]酵素(Carboxypeptidase)可斷裂胜]鍵梭基端的最末一個胜]鍵。腸內細胞刷狀緣:含有胺基寡胜]酵素(Aminooligope-ptidase)及雙胜]酵素(Dipeptidase)前者可斷裂短胜]鍵胺基端的最末一個胜]鍵;後者可斷裂雙胜]而形成氨基酸。腸內細胞的細胞質:含有雙及三胜]酵素(Diand tripepti-dase)可斷裂雙胜]及三胜]而形成氨基酸。

蛋白質經些微加熱後,其橫向鍵即斷裂,因而可加速消化之進行;但相反的,過度的加熱反而可能造成橫向鍵的生成,而使消化進行困難。有一種抵抗消化的作用,稱為梅納反應(Maillard reaction)或褐化反應(Browning reaction),即是由於長期受熱而形成於醣類與離胺酸之間的反應。

酵素抑制劑效應:有些食物如黃豆及大豆,含有抑制胰蛋白酵素之成分,加熱處理可破壞這些抑制物質,因而改善蛋白質的消化率。

存在於小分子胜]上的氨基酸,其吸收速度要比游離氨基酸來得快。游離氨基酸通常只有在小腸近端較易吸收,而胜]卻是在小腸遠端及近端均可吸收。氨基酸的吸收和葡萄糖一樣,需靠主動運輸。而主動運輸需要(1)ATP;(2)在小腸黏膜細胞中需要特別的輸送蛋白;(3)需與鈉離子的吸收同時進行。

蛋白質的變性效應:(1)蛋白質經些微加熱後,其橫向鍵即斷裂,因而可加速消化之進行;但相反的,過度的加熱反而可能造成橫向鍵的生成,而使消化進行困難。(2)有一種抵抗消化的作用,稱為梅納反應(Maillard reaction)或褐化反應 (Browning reaction),即是由於長期受熱而形成於醣類與離胺酸之間的反應。

3. 酵素抑制劑效應:

有些食物如黃豆及大豆,含有抑制胰蛋白酵素之成分,加熱處理可破壞這些抑制物質,因而改善蛋白質的消化率。

4. 消化係數:

(1) 蛋白質之消化係數是指人體吃下去的蛋白質所能消化吸收的百分比。計算方法為:消化係數(CD)=【氮攝取量-(糞便氮量-無蛋白質飲食時之糞便氮量)】÷氮攝取量 ×100

(2) 牛奶和蛋的消化係數約為97,植物性蛋白質約在75至80左右,所以含較多量動物性蛋白質者會有較好的消化率。

蛋白質的吸收

1. 存在於小分子胜]上的胺基酸,其吸收速度要比游離胺基酸來得快。游離胺基酸通常只有在小腸近端較易吸收,而胜]卻是在小腸遠端及近端均可吸收。

2. 胺基酸的吸收和葡萄糖一樣,需靠主動運輸。而主動運輸需要(1)能量ATP;(2)在小腸黏膜細胞中需要特別的輸送蛋白;(3)需與鈉離子的吸收同時進行。

3. 不同的胺基酸,有不同得吸收速率。

4. 現以發現有12個「與細胞膜結合的特殊立體運輸系統」(Stereospecific membrane-bound transport system),分別可輸送下列12組胺基酸:丙胺酸、甘胺酸;白胺酸、異白胺酸、擷胺酸;絲胺酸、酥胺酸;天門冬酸、麩胺酸;醯胺天門冬酸、醯胺麩胺酸;離胺酸;組織胺酸;精胺酸;苯丙胺酸、酪胺酸、色胺酸;半光胺酸;甲硫胺酸;脯胺酸。

共用同攜帶者的胺基酸之間,就可能形成競爭。因為有這種競爭得存在,所以含有過多較易吸收胺基酸的蛋白質,反而不如分配均勻的蛋白質來的有效;因為攜帶者的數量有限,如此反而會減少那些較不易吸收胺基酸的吸收量。

胺基酸的吸收速率之控制,主賴於:

(1)經由消化所釋出之胺基酸總量。

(2)存在的各種胺基酸之分配比例。

(3)黏膜細胞上司轉運之攜帶者的可用程度。

(4)組織接受胺基酸之速度。

胺基酸的吸收,可被一些抗生素所抑制,如:漂呤黴素(Puromycin),放線菌素D(Actinomycin D), 因其抑制輸送蛋白的合成。

(1)在某些情形下,完整的蛋白質可經胞飲作用而被吸收。

(2)比哆醛磷酸(Pyridoxal phosphate)型態對於胺基酸代謝有作用的轉胺反應(Transamination)的維生素B6與胺基酸,在腸道上的黏膜層至漿膜層(Serosa)的主動運輸有密切的關係。

胺基酸轉胺反應( Amino acid transamination)胺基酸係以麩胺酸的胺基轉移,而碳架則以酮酸的形式留下,所生成的麩胺酸把胺基轉移至其他碳架,形成(-ketoglutaric acid)轉移至其他胺基酸。細胞進行蛋白質合成反應時,胺基酸從食物或體內蛋白質分解而來,形成胺基酸池(Amino acid pool)為供給合成蛋白質的供應源,合成時遵循全或無定律(All-or-none law),作為原料的胺基酸種類和含量都必須齊全。

如果任一種必需胺基酸不足,合成反應就會中止。合成蛋白質時也需要有充足的熱量供應,若不足則蛋白質利用效率降低。受傷、疾病、緊張等特殊的生理狀況之下,蛋白質的代謝消耗增加,對蛋白質的需求也增會增多。蛋白質的代謝受激素的調節,胰島素可以促進合成作用。

細胞內胺基酸有四種利用途徑

1. 合成作用:將飲食中或身體中之蛋白質及胺基酸合成人體所需的各樣不同的蛋白質。

2. 生成葡萄糖:在醣類供應不足時,於肝與腎可利用蛋白質及胺基酸的分解作用,合成葡萄糖以維持血糖濃度。

3. 生成脂肪:當蛋白質及胺基酸過量時,在肝中轉換成脂肪,可運送至脂肪組織儲存。

4. 供應能量:當飲食醣類之供應缺乏,而且肝醣用盡時,可由胺基酸代謝轉變成葡萄糖以維持血糖濃度。禁食或飢餓時,也有相同的反應。當身體無法獲得充足的熱量營養素時,組織蛋白質會分解生成胺基酸,氧化以供應細胞所需的能量,每公克蛋白質可以產生4大卡熱量。

當胺基酸未被利用合成身體所需的蛋白質時,胺基的結構會再肝臟中代謝成尿素,尿素必須由腎臟隨尿液排出體外,才不會造成毒性對身體有害。蛋白質攝取量多,並不能在體內儲存,代謝廢物(尿素、尿酸、氨)會隨之增多,由尿液中之氮含量,可推測體內蛋白質的耗損狀況。腎臟功能若嚴重受損,必須以洗腎方式來協助身體排除廢物。胺基酸代謝為能量或生成葡萄糖與脂肪酸時,分子中的氮在肝臟代謝為尿素,由腎臟排泄。由尿液中之氮含量,可推測體內蛋白質的耗損狀況。

蛋白質是構成包括人類在內的一切生物的基礎,近幾十年來生物學家在解釋細胞如何製造蛋白質方面取得了很多進展,對蛋白質的降解問題卻很少有人研究。2004年諾貝爾化學獎即頒給泛素調節蛋白質降解機制的研究,由於三位得獎人的研究成果,如今才得以了解在分子層次,細胞如何藉由分解某些蛋白質而非其他蛋白質,控制一些中央處理程序。人體細胞的功能有如高效率的檢查站,以很快速度製造和分解蛋白質,也就是一切生物的組成元素。

為了人體的免疫防衛功能,有些蛋白質必須要消除掉,這個過程就是所謂降解 (Degradation)。要消滅的蛋白質會被賦與一種稱為泛素 (Ubiquitin)的分子標記,這道程序就像所謂「死亡之吻」。於上個世紀80年代初發現了被調節的蛋白質降解。當這一降解過程不正常就易導致疾病,如子宮頸癌和纖維性囊腫。泛素調節的蛋白質降解方面的知識將有助於攻剋子宮頸癌等疑難疾病。

因為了解蛋白質降解機制有助研發治療這些與其他疾病的藥物。前已有建立在這一研究成果基礎上的藥物問世,正在美國食品和藥物管理局(FDA)進行檢測驗證。

泛素(小型蛋白質分子,有76個胺基酸)在細胞內部蛋白質降解的過程中起到了關鍵性作用,需要配合三種E1、E2、E3酵素來標示那些品質差的蛋白質,這些被標示的蛋白質就被送至蛋白質分解器分解成7-9個胺基酸,再經由細胞回收,再行合成新的蛋白質,人體內約有3萬個蛋白質分解器,進行分解3成的不合格蛋白質,此為蛋白質的品質控制程序。泛素是一種多物質,1975年被人們從牛的胰臟中分離出來。

人們發現這種物質存在於多種組織和器官中,因此將它命名為泛素,意思是無處不在。長期以來,人們普遍關注蛋白質的合成過程,已經有至少5個諾貝爾獎被授予了從事蛋白質合成研究的科學家,但是對蛋白質降解的研究卻不多,人們只是對胰島素將食物中的蛋白質分解為氨基酸等一些細胞外的降解過程比較了解。而對於細胞內部的蛋白質降解,特別是細胞如何區分不同蛋白質則了解的不甚清楚。泛素在調節細胞內部降解蛋白質的過程中所起到的作用。

研究顯示,泛素起到了標簽的作用,泛素依附在需要被降解的蛋白質上面,使得細胞區分不同的蛋白質,將不需要的蛋白質降解掉。由於蛋白質降解涉及人體內部多種生物化學反應,因此這一發現使人們在DNA修復、基因轉錄、基因複製、免疫系統及發炎反應等方面有了更進一步的了解。像是家族性高膽固醇症的起因是蛋白質缺乏傳遞信號,而囊腫纖維化是信號有缺陷,泛素沒有行使特定的降解功能,使得壞的蛋白質累積於體內,無法通過氯離子的孔道。

其他與癌症有密切關係的p53蛋白質的管制也是與泛素的分解功能有關。這分子機制是近代醫學病理研究的重點。人類的基因組合於2003年已經全部釐定出來,一個基因組成一個蛋白質,將來頗析蛋白質的結構與功能是未來的熱門研究領域。


第四節 蛋白質之需要量及食物來源    [top]

飲食中之蛋白質6.25克約含氮化合物為1克。蛋白質經消化分解後也能產生能量,當肝醣用盡時,可由胺基酸代謝轉變成葡萄糖以維持血糖濃度。禁食或飢餓時,也有相同的反應。當身體無法獲得充足的熱量營養素時,組織蛋白質會分解生成胺基酸,氧化以供應細胞所需的能量。

由於氮是蛋白質特有的元素,因此追蹤氮的攝取和排泄可以反應蛋白質的利用狀況。因此蛋白質的平衡以但平衡來代表,以公式表示如下:

氮平衡 =食物攝食之氮 - 排泄之氮 (糞便、尿、汗、皮膚、毛髮…)

氮平衡可分為三種狀態:正、平衡、負。一般健康的成年人應該維持氮平衡。即體內之蛋白質量維持不變,攝取與代謝消耗之蛋白質相等。而成長中的嬰幼兒、兒童、青少年、懷孕的婦女、病後調養復原時,都應維持正氮平衡。即體內之蛋白質增加,攝取之蛋白質供組織合成新蛋白質之用。任何情況下,負氮平衡均有損健康。即體內之蛋白質減少,攝取之蛋白質不足身體代謝之需,組織蛋白質分解,對健康不利。以氮平衡為標準可以估計人體對必需胺基酸與蛋白質的需要量。

飲食中蛋白質如為雞蛋的蛋白質時,每日需要量每公斤體重約為0.9公克蛋白質,但因國人日常飲食,常以動、植物性蛋白質食品混合利用為來源時,則需要量每公斤體重為1.2公克。因為蛋白質需要量隨品質而有所不同:品質優良時所需攝取的蛋白質量較少,蛋白質品質越差,需要量就越高。因此國人之蛋白質建議攝取量:根據衛生署最新版的膳食營養素參考攝取量,一歲以內嬰兒的蛋白質每日建議量以每公斤體重為單位估計,不分性別,因為嬰兒成長速率有很大的個體差異。

1-12歲兒童的建議量為每天20-50 公克,不分性別。13歲以上,男性的建議量較女性為高,其中13-18歲因應成長的需求,建議量最高,每人每天每公斤體重約需1.0-1.2公克蛋白質以上。成年後建議量稍微降低。成人每天每公斤體重約需0.8公克蛋白質,約佔總熱量的15-16﹪。2002年的國人膳食調查研究中,指出國人飲食之蛋白質品質比20年增加,動性蛋白質攝取量增多,因此蛋白質之需要量可能每公斤體重0.9-1.0 公克即可。懷孕和哺乳期也需要增加蛋白質的攝取,每天約需增加10-15公克。

嬰兒配方奶粉通常會調整乳清蛋白:酪蛋白比例為 60:40,使得與母乳接近,讓嬰幼兒對蛋白質的清化猶如喝母乳般的好。並且調整胺基酸的組成與母乳接近,使得吃嬰幼兒配方奶粉的嬰兒與吃母乳的嬰兒血中胺基酸的組成相似。提高蛋白質含量,嬰兒配方奶粉皆比母乳稍高,因母乳蛋白質有較高的吸收率,所以須提高蛋白質以補償嬰兒配方奶粉較低的吸低率。此時,會增加含蛋廢物的排出,而增加腎臟的負擔,所以嬰兒最好能喝母奶。

飲食中蛋白質來源有常以動、植物性蛋白質食品,如:牛、羊、豬、雞、鴨、鵝、魚、海產類、蛋類、奶類等動物性蛋白質。豆莢、黃豆、花生、乾豆、豆類、核果類與五穀類等植物性蛋白質。


第五節 蛋白質之缺乏症    [top]

高溫、酸、鹼、光及氧化等對於蛋白質營養功能影響不大。當蛋白質供應量不足,蛋白質攝取不足時可能有發育不良、水腫、對疾病的抵抗力弱、易疲倦,孕婦易導致流產、早產、貧血及嬰兒出生體重不足等缺乏症。

1. 蛋白質—熱量缺乏症:在開發國家中現在仍是重大的營養問題之一,約有1.5億5歲以下兒童因此而體重過輕,1.8億兒童因此而生長停滯,因為兒童階段生長快速,營養不良的傷害特別嚴重。另外,長期住院的重症與癌症病患或是老年病患,由於其蛋白質吸收利用差,身體消耗較多的蛋白質,也容易發生蛋白質營養不良的問題。分有兩種類型:消瘦症(Marasmus):長期嚴重的熱量與蛋白質不足,體內脂肪組織幾乎消耗殆盡,顯示身體之消瘦。瓜西奧科兒症(Kwaskiorkor):長期飲食中蛋白質品質與量均極差,雖有一些熱量,因蛋白質不足而易有水腫症狀,尤其發生於發育中之孩童。

2. 遺傳性疾病:較常見的苯丙酮尿症(Phenylketouria,PKU)是患者缺乏將苯丙胺酸轉換成酪胺酸的酵素。當苯丙胺酸攝取過多時,則代謝生成大量苯丙酮酸等,在血液中堆積,並由尿液排出體外。大量苯丙酮酸會造成毒性,傷害腦部而使智能受損。同時容易產生酪胺酸缺乏的現象。患者需要以飲食控制,長期限制蛋白質之攝取以避免過量之苯丙胺酸,必要時需補充酪胺酸。嬰兒時期則需特殊配方。甜味劑阿斯巴甜﹙Aspartame﹚含有苯丙胺酸,PKU患者應注意其警語,不宜食用。

3. 過量與慢性疾病:蛋白質與胺基酸的攝取量超過身體需求時,蛋白質分解產生的代謝廢棄物的排泄增多,同時也會增加體內鈣質的流失。基於食物的特性,當動物性蛋白質攝取量增加時,同時也增加脂肪與膽固醇的攝取。目前除了鈣質流失與血中尿酸可能增高之外,增加腎臟的負荷,當尿酸得排泄不良時,甚至造成痛風的現象。
  
第六節 素食之特性    [top]

現在吃素的人很多,素食是很健康的飲食模式,能吃得健康精神飽滿、心情愉悅,甚至遠離疾病,穩定情緒,抗憂鬱的效果。但是要吃得健康又兼具營養,還是有必要深入地研究。

素食的型態分成三類:

第一類是完全素食(Vegan):完全不吃動物性食物,只吃植物性食物。

第二類是奶素(Ovo-vegetarian):除了植物性食品外,亦食用乳類及其加工製品,像牛奶、羊奶、乳酪、奶油等。

第三類是蛋奶素(Lacto-ovo-vegetarian):除了日常食用植物性食品及牛奶製品外,亦吃蛋類。

第四類是魚素:還有一些人只吃魚肉、海產類,不吃豬肉、牛肉、羊肉等,則稱為魚素。

第五類是宗教素食者:還有些人只因宗教信仰關係排除忌諱的食物,如:信奉回教者在飲食中排除豬肉的飲食、信佛教者不吃經宰殺過的動物性食物等。

現在全世界的素食人口中,其中以蛋奶素人數最多,因為蛋奶素最合乎營養學原則,被接受的最高,其材料又最容易取得,也易於烹調各色美味,也最容易被消化吸收,並能提供人體所需的營養。

雖然肉類與牛奶、蛋、豆類的主要成份屬於完全蛋白質,而胺基酸是食物中蛋白質經過消化的產物。由於動物性蛋白質優於植物性蛋白質,美國人常在生病時喝雞精補充體力。素食者之飲食所含蛋白質的必需胺基酸量為25%,大多在五穀、蔬菜、水果中取得,容易缺乏足以促進生長的胺基酸。

然而肉類提供的蛋白質不容易消化,且容易腐敗、滋生致病菌,吃入人體後,則易於在腸道中繼續堆積繁殖,甚至產生毒素,所以吃肉的人得大腸癌的機率較高。尤其肉類屬於酸性食品,會貯藏在體細胞內,干擾體內的酸鹼平衡,肉類含有膽固醇,會造成血管硬化,導致高血壓、中風。

地球上50%的水資源在飼養動物上面,生產一磅肉得消耗2500加侖的水,生產1磅小麥卻只需25加侖的水。而且養殖場長期餵養家禽吃抗生素、生長激素,導致人體對抗生素產生抗藥性,間接導致人體早熟及激素不平衡。

牛奶與蛋屬於完全蛋白質,與植物性食品配合食用,可增加蛋白質的效果。例如,五穀類與牛奶一起吃(牛奶含有大量的離胺酸,五穀類含離胺酸較低),可彌補五穀類離胺酸不足的缺點,如燕麥加上牛奶的組合方式也很好。每天人體對蛋白質的需要量至少約40公克,所以蛋奶素食用者仍可攝取到足夠的蛋白質。

蛋與牛奶屬於動物性蛋白,含有膽固醇,經肝臟代謝可轉換成荷爾蒙,仍可維持人體激素平衡,有利於用以繁衍下一代的性荷爾蒙的生產與代謝。蛋白質的攝取量與品質有關,如果品質不良,攝取量就必須增加。善用蛋白質品質的互補原則,可以提升飲食蛋白質的利用效率,素食者尤須善加利用。

以黃豆取代肉類,有助於血脂的控制,包括總膽固醇、LDL膽固醇、三酸甘油酯都會降低,從而降低心血管疾病。因此美國心臟學會特別建議在飲食中增加黃豆的攝取,也可以利用豆腐、豆漿等製品。黃豆除了蛋白質的益處之外,還有大豆異黃酮等保健成分,因此不建議採用濃縮或萃取的黃豆蛋白質。

吃素比吃肉健康,免疫力較強,合乎經濟效益,其中以蛋奶素最符合大自然設計的飲食方式,能有效率地利用天然資源,達到健康又可平衡身體狀態,是一種健康的飲食方式。

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一、豆莢

豆莢類是蛋白質的最好來源,含有豐富的完全蛋白質,尤其像黃豆及其黃豆製品,如能補充一些奶類或肉類使其甲硫胺酸彌補足量更是完美,就能足以維持生命與生長。而且豆類是唯一能利用植物的根瘤菌,如:固氮菌(Rhizobium bacteria)將空氣中的氮經由光合作用轉換為蛋白質與胺基酸。所以,豆莢類是蛋白質的最好來源,如:黃豆、花生、青豆、毛豆及碗豆等。

二、 膠原蛋白

膠原蛋白(Collagen)是一種不溶性纖維蛋白,為組成細胞外間質的聚合物,是動物結締組織最主要的構造性蛋白質(如:骨頭,肌腱,皮膚,血管壁,心瓣膜,角膜, 軟骨,玻璃體,肌肉,皮膚,血管壁) ,在動物細胞結合組織細胞主要成分,是細胞外基質最重要的組成分,在人體的組成中,約占蛋白質的33%,能保護並連結各種組織支撐起人體的結構。例如:位於真皮層中的膠原蛋白,主要用來支撐皮膚細胞。

這種透明無色的膠原蛋白纖維,是由三條螺旋狀多生汰(Polypeptides)所鍵結組成。膠原蛋白富含甘胺酸(Glycine)25~30%,脯胺酸(Proline)12%,羥脯胺酸(Hydroxyproline)10%,丙胺酸(Alanine)11%,羥離胺酸(Hydroxylysine)0.5%等胺基酸。但因年齡使真皮層中的膠原蛋白漸減少,就產生會皺紋。其他如關節的韌帶與肌腱中的膠原蛋白的含量,也會因著年齡增加而減少,或者是因活動量減少而減少,使得關節的張力與彈性減少。

由於膠原蛋白是人體組織的主要成分,連結於人體各器官、組織及細胞,因此適用於人體器官組織的修補(Repair)及再生(Regeneration)膠原蛋白的相關醫學應用。也用於生化醫學的材料,包括膠原蛋白海綿、絲線、薄膜(外科止血,用於心臟血管、神經、口腔、骨科、皮膚、婦產手術等)傷口敷料、人工皮膚、血管、心瓣膜、眼角膜保護材料、注射式膠原蛋白(用於除皺、軟組織豐滿填補、治療尿失禁、尿液回流、骨科組織再生填料)、藥物投遞補助機制、膠原蛋白基質模板等用途。

在食物中膠原蛋白存在於牛、羊、豬、雞、鴨、魚及海產類的筋、骨、皮及肌肉等,如:豬腳、豬皮、豬油渣、牛筋、牛腱、雞皮、雞爪、大骨、骨頭等去掉脂肪部分剩下的蛋白質大都為膠原蛋白。
目前製造膠原蛋白原料的主要方式是以化學分解法及酵素分解法為主,而美國已有公司以使用基因轉殖動物(老鼠、乳牛等)由乳腺來生產膠原蛋白。

隨著生化醫學的進步,膠原蛋白的提煉、改良及加工技術都已進入高科技化加上材料來源容易、成本低(主要由牛、豬及羊的筋、骨及皮等萃取提煉),因此動物膠原蛋白,已成為目前美國醫學工業最主要的醫學生物材料(Biomaterial)之一。

主要功用:幫助傷口的瘉合、有助於燙傷的治療、可提高皮膚保濕功能、調整皮膚表面油脂平衡、促進皮膚深層纖維組織的張力與彈性。儘管膠原蛋白最為人熟知的,莫過於美容用途,生產技術也都由歐美進口,但看好膠原蛋白在生醫材料的運用與市場潛力,台灣廠商紛紛與國外採取技術移轉方式,大舉進攻市場,膠原蛋白除了防皺美容功能外,就整個膠原蛋白的市場運用而言,將橫跨化妝品、食品、醫療用品、生醫材料等多元化領域。

三、 大豆異黃酮

最近日本的一項調查研究指出:日本女性由於日常飲食常吃黃豆製品,如多喝味增湯等習慣,因此有較少的乳癌罹患率。舉例說明,一般日本女性在攝取黃豆製品是西方女性的700倍,而西方女性罹患乳癌的機率是日本女性的四倍,據統計在美國罹患乳癌是35-44歲女性引起死亡的第一位。

在這項研究以居住在日本的2萬1千位中年女性經過十年後的觀察,有179位中年女性罹患乳癌,這些人日常飲食中吃黃豆及黃豆製品的量少於未曾罹患乳癌者。黃豆製品包括了:黃豆、豆腐、豆乾、納豆、味增湯、豆漿、天貝、百頁、素雞及其他黃豆製品。均與黃豆中所含的植物性女性荷爾蒙---異黃酮(Isoflavone)量有關。

然而,飲食中異黃酮含量高與降低罹患乳癌的機率真的是否有正相關,則未見明確的研究數據。但是這些未曾罹患乳癌者之中年婦女典型的飲食型態幾乎是每天攝取2-3碗的味增湯及豆腐或其他黃豆製品,因此研究人員建議西方女性也應多多攝取這些黃豆及黃豆製品。

2002年美國飲食療法協會在美國舉辦的年會中指出青春期的青少年能多多攝取黃豆及黃豆製品能有效防止或降低罹患乳癌的機率。有些研究報告認為黃豆及黃豆製品也能有效降低高血壓、心血管疾病、更年期併發症及骨質疏鬆症的罹患率,這些慢性病是一般中老年人最為困擾的問題。

黃豆能有這些功效,主要原因是黃豆中所含的異黃酮量有關之外,還有許多重要營養素,如黃豆所含熱量的40﹪是油脂,就是為一般消費者所認識的常用的炒菜油,如植物油、蔬菜油、大豆油、黃豆油,其中屬於多元不飽和脂肪酸(如亞麻油酸)、不飽和脂肪酸(如油酸)及飽和脂肪酸(棕梠油)各占54﹪,23﹪及16﹪。有些黃豆製品為低油的如黃豆粉、豆腐或豆漿,尤其是黃豆抽出物製成人造肉,更有肉的組織口感與風味,使消費者更多了一項低油食物的選擇。

黃豆所含熱量的35-38﹪是蛋白質,黃豆蛋白含有豐富的必需胺基酸屬於完全蛋白質,一般榖類缺乏離胺酸、豆類缺乏含硫胺酸、色胺酸而黃豆蛋白則無此缺陷,因此其品質可媲美於肉類與牛奶的蛋白質而且更優於肉類,因為多數肉類蛋白質附帶著高膽固醇,而黃豆蛋白則無高膽固醇並具有降低血膽固醇能力。

在纖維含量的方面去油脂的黃豆粉含量最高,一般未經加工的每份黃豆約含有8克膳食纖維,而豆漿、豆腐所含的膳食纖維較少,然而以完整黃豆加工的納豆、天貝、黃豆粉及其他風味黃豆製品則含有較高的膳食纖維。黃豆製品所含的纖維約有30﹪為可溶性膳食纖維。

黃豆含有豐富鈣,一般煮熟未經加工的半杯黃豆約含有88毫克鈣,又如豆腐因添加硫酸鈣當作凝固劑含量更高,半塊豆腐含75-120毫克鈣,豆漿1杯約含有80毫克鈣,強化鈣含量的豆漿1杯約含有200-300毫克鈣,雖然黃豆含有植酸與草酸會抑制鈣的吸收,但其鈣的吸收率仍可比擬於牛奶。半杯黃豆約含有4毫克的鐵質,會受植酸與草酸抑制影響,使鐵吸收率較低,但經發酵過的味增與天貝則有較高的吸收率。半杯黃豆約含有1毫克的鋅,鋅的情形與鐵質類似有低的吸收率。黃豆含有豐富的鎂、銅、維生素B群(如維生素B6)、菸鹼酸及葉酸等。

關於黃豆中所含的植物性女性荷爾蒙---異黃酮(Isoflavone)具有抗真菌、抗菌、抗氧化及干擾腫瘤細胞生長等功能,由於最初是刺激根瘤菌生長的功能而產生的化合物,因豆科植物生長所需常利用根瘤菌於有固氮作用,抓取空氣中的氮氣,為生長的氮源。在植物中以蘋果、洋蔥、葡萄及黃豆含的異黃酮量多,尤其是黃豆。

異黃酮為熱穩定性所以經加工加熱(烘、烤)也不致破壞,但以酒精比水抽取率低,經發酵的製品如納豆、天貝及味增其所含的異黃酮經水解成為未結合狀更易於吸收。一般每份黃豆製品平均約含有20-35毫克的異黃酮。雖然一般日本女性攝取較多黃豆製品,每天約攝取三份黃豆製品,約有100毫克的異黃酮量。但原則上,目前建議每人每天約攝取一份黃豆製品。

四、胃的排空現象

消化食物的過程中,通常要考慮三個因素:

1. 酸鹼性環境決定食物消化能力-如蛋白質須在強酸條件下,澱粉須在鹼性,脂肪則在中性偏鹼性。2. 每一個消化腔道含有其特定的消化酵素,以便執行特定消化工作。3. 由胃到小腸,不同種類食物,其胃的排空時間,亦隨類而異。有關胃的排空時間,其情況如下:

1. 如果單獨攝取水果時,水果停留於胃,不會超過一小時,由此可知水果乃極易消化的食物,一小時以內就會完全排空,進入小腸吸收。

2. 澱粉類食物其排空時間,約為二∼三小時,此後才能由胃送入小腸中進行再吸收利用 。

3. 蛋白質類食物其排空時間,約為四小時,此乃指在含有鹽酸的胃液下,完全分解,不受外界干擾時。
4. 脂肪類食物的排空時間,約需六∼八小時以上。

5. 其他若攝取較複雜的食物,如乾燥的豆類,非常不容易消化,因為其中含有高濃度的 澱粉及蛋白質,這種食物的組合,至少需要五∼六小時以上才能消化完全。因為蛋白 質分解須強酸環境,澱粉消化卻須在鹼性環境,故蛋白質的排空先完成,澱粉延後。 結果澱粉在胃中延長分解時間而造成糖類的發酵及腐敗。

6. 假設食物停留胃中需要較長的時間,容易生成腹脹,打嗝,噯氣,吐酸,口中有異味,口臭等,通常代表『食物的組合不適當』所導致胃的排空延長,消化不良,食物積存在胃中時間太長,造成食物腐化現象,進而干擾到營養成分的吸收及利用。

影響胃消化的因素:

1. 胃除了消化蛋白質,將其分裂成多胜類外,亦有儲藏食物之作用,因此人類有了胃,所以一天只要吃二∼三餐即足夠,倘若沒有胃或切除胃者,一天可能六餐都不夠。

2. 胃的內壁有3500萬條腺體,每天分泌3.5公升胃液(主要是鹽酸),用以促進蛋白質之分解。胃的攪拌食物,乃靠肌肉之收縮,當所攝取的東西,一層層堆起來,胃的消 化作用乃從最靠近胃內壁的東西開始消化起,肌肉的收縮,波浪式的摩擦動作,從上到下, 連續不停,消化攪拌均勻,使食物變成濃濃的漿糊般,緩緩地送到幽門瓣,進入十二指腸 。假使有大量的胃液流入十二指腸內,就會侵蝕十二指腸壁,發生潰瘍。消化性潰瘍,十二指腸潰瘍占75﹪,胃潰瘍僅占25﹪,正常生理幽門瓣是有節制性,每次僅能容許少量食物通過,絕不會超過十二指腸(其為含鹼性消化液)中和胃酸的負荷量。

3. 食物的溫度:冰冷食物會延緩胃的蠕動,如喝一杯冰水或吃一大杯冰淇淋,胃的溫度,由37℃驟然降低11℃左右,這種現象大約須半小時以上,才能恢復溫暖,在這段時間內,一切胃的消化分解蠕動完全停止。因此於夏季吃冰冷 食物,或於飯前喝冰開水,不但把消化液稀釋,而且影響胃的消化機能,常會導致消化不良。

4. 刺激品的傷害:如胡椒、辣椒、芥末、蔥、蒜、咖啡、酒精、尼古丁等,刺激胃的內壁,胃的內膜馬上充血,如火灼燒般,且會促使分泌大量胃酸,增加胃潰瘍的機會。

5. 藥品之影響:如阿司匹靈,會刺激胃壁,造成胃的糜爛及許多出血點。

影響小腸消化吸收之因素:

1. 人類的小腸分成三段,第一段十二指腸(約25公分)第二段是二.五公尺的空腸,第 三段是三.五公尺的迴腸,最後是一.五公尺的大腸。故小腸約有八公尺。小腸猶如一座複 雜的食品加工廠,他能使食物變成血液裡正常的成分,提供人體無數萬億細胞的食糧。若非小腸能將食物做化學性轉換,就算攝食再多,依舊無法利用。

2. 小腸除了纖維質如硬果皮,芹菜筋等無法消化外,其他沒有不能消化的。十二指腸分泌激素,注入血液中,刺激胰臟即刻 分泌鹼性的消化液,每天大約有一公升左右,流入十二指腸,用以中和胃酸,如果失去這種 功能,十二指腸潰瘍就會形成。每天流到小腸的消化液,尚有二公升的唾液,三公升的胃液 ,二公升膽汁及腸液,合起來約有八公升。腸壁內有幾百萬根絨毛,為分解及吸收食物的場 所,最後蛋白質及碳水化合物,送入血液中,脂肪則於淋巴循環系統。

3. 小腸消化一頓飯時間,約需三∼八小時,有許多因素會影響小腸的消化作用。

4. 精神緊張,服用藥物,細菌侵入:加速小腸的蠕動而腹瀉。

5. 憂慮不安,飲食不當,藥物作用:腸蠕動停頓,形成便秘。


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